Describen a nivel atómico cómo la luz regula la virulencia de un fitopatógeno que afecta a diferentes cultivos

Se trata de la bacteria responsable podredumbre negra de las plantas crucíferas. El estudio sienta bases para el futuro desarrollo de estrategias que puedan contribuir al control de esta enfermedad.

Por primera vez, un equipo de investigadores e investigadoras del CONICET fue capaz de caracterizar a nivel atómico los diferentes estados que adopta una proteína que funciona como sensor de luz roja en la bacteria responsable de la podredumbre negra de las plantas crucíferas, una enfermedad que genera pérdidas millonarias en productores de brócoli, repollitos de Bruselas, repollo, coliflor, rábano y otros cultivos.

Se trata de la bacteria Xanthomonas campestris pv. campestris. “En estudios previos establecimos que el fotorreceptor XccBphP regula la virulencia del patógeno frente a los cambios de luz ambientales. Si bien nuestro equipo no trabaja directamente en estrategias antimicrobianas contra Xanthomonas, la descripción que hicimos sobre los cambios a escala atómica que ocurren en este sensor de luz puede servir a otros científicos para diseñar estrategias de interferencia para disminuir su virulencia”, indica Hernán Ruy Bonomi, director del estudio e investigador del CONICET en el Instituto de Investigaciones bioquímicas de Buenos Aires (IIBBA, CONICET-Fundación Instituto Leloir).

Ojo molecular

El equipo de investigación logró describir a escala atómica la conformación estructural del “bacteriofitocromo” o fotorreceptor bacteriano “XccBphP” cuando adopta diferentes estados en función de las variaciones lumínicas del ambiente. En el llamado estado “Pr” absorbe luz roja y en el “Pfr” absorbe luz del rojo lejano. “Los cambios de conformación de estos receptores lumínicos influyen, por ejemplo, en la virulencia de la bacteria Xanthomonas campestris pv. campestris”, explica Jimena Rinaldi, también directora del estudio e investigadora del CONICET en el IIBBA.

Para describir a nivel atómico los cambios que ocurren en el sensor de luz de la bacteria, se utilizaron técnicas biofísicas y bioquímicas y se empleó cristalografía de rayos X, una técnica poderosísima para determinar la estructura de proteínas. La información recogida por ese equipo se procesó con métodos matemáticos y computacionales.

“La descripción molecular del fotorreceptor XccBphP que hemos realizado descifra uno de los mayores enigmas sobre el mecanismo funcional de fitocromos y abre un nuevo horizonte en la caracterización de los procesos que regulan en bacterias y también en plantas y hongos donde se encuentran ampliamente distribuidos”, destaca Lisandro Otero, también director del trabajo, investigador del CONICET en el IIBBA e integrante de la Plataforma Argentina de Biología Estructural y Metabolómica PLABEM.

Del estudio, publicado en la revista Science Advancestambién participaron Fernando Goldbaum, Sabrina Foscaldi, Giuliano Antelo, Sebastián Klinke, Maximiliano Sánchez-Lamas, del IIBBA; Maria-Andrea Mroginski y Giovanni Battocchio, de la Universidad Técnica de Berlín; Germán Rosano, del Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario (IBR, CONICET-UNR); Serena Sirigu y Leonard Chavas, del Sincrotrón Soleil, en Francia; Lucas Defelipe, del Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL);  y Adrián Vojnov y Valeria Conforte, del Instituto de Ciencia y Tecnología Dr. César Milstein (ICT-Milstein, CONICET-Fundación Pablo Cassara).

 

Fuente FIL

 

Referencia bibliográfica

Otero, L. H., Foscaldi, S., Antelo, G. T., Sirigu, S., Klinke, S., Defelipe, L. A., … & Bonomi, H. R. (2021). Structural basis for the Pr-Pfr long-range signaling mechanism of a full-length bacterial phytochrome at the atomic level. Science AdvancesDOI: 10.1126/sciadv.abh1097

Fuente: http://www.conicet.gov.ar

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